CruthachadhSaidheans

Structarail bhuidheann de pròtain moileciuil sa chruinne-ìrean: àrd-structar pròtain

Chaidh a 'bhunait air structar pròtainean agus proteids an polypeptide slabhraidh, agus pròtain moileciuil sa chruinne dòcha suas de aon, dhà no barrachd chuairtean. Gidheadh, corporra, bith-eòlasach agus ceimigeach feartan biopolymers adhbhrachadh chan ann a mhàin coitcheann ceimigeach an structar a dh'fhaodadh a bhith a "chiall", ach cuideachd le ìrean eile na buidhne an pròtain molecules.

Tha bun-structar pròtain air a shuidheachadh le càileachdail is uimhireil amino acid composition. Peptide dàimhean a tha na bun-stèidh de bhun-structar. Airson a 'chiad uair beachd-bharail seo a mholadh ann an 1888 A. Ya. Danilevsky, agus an dèidh sin air a chuid amharais a dhearbhadh leis an amalachadh de peptides a tha air a dhèanamh le E. Fischer. Tha structar a 'pròtain molecules mionaideach rannsachadh A. Ya. Danilevskim agus E. Fischer. A rèir a 'bheachd seo, a' pròtain molecules mairidh àireamh mhòr de amino acid buaidh a tha co-cheangailte le peptide dàimhean. pròtain moileciuil sa chruinne-dh'fhaodadh a bhith aig aon no barrachd polypeptide slabhraidhean.

Nuair a bha na bun-structaran pròtainean a chleachdadh airson na deuchainn ceimigeach àidseantan agus proteolytic enzymes. Mar sin, a 'cleachdadh an dòigh Edman e glè ghoireasach a chomharrachadh an-uidhe amino ri tachartasan shearbhagan.

Tha an àrd structar an pròtain sealltainn spàsail rèiteachaidh na pròtain moileciuil sa chruinne. Tha na leanas an àrd-structar seòrsa: alpha-Helix, beta-shnìomhanach, collagen Helix. Eòlaichean saidheans air lorg gu bheil a 'chuid as motha feart an alpha-Helix structar an peptides.

Tha an àrd structar an pròtain tha crìonadh tro na dàimhean haidridean. Tha an dàrna èirigh eadar an haidridean dadaman bannaichte gu electronegative naitridean dadam aon peptide bond, agus carbonyl ocsaidean dadam an ceathramh fear de na amino acids, agus tha iad a 'stiùireadh an cois an shnìomhanach. Lùth-àireamhachadh a 'sealltainn gu bheil an polymerization de na amino acids Tha e nas èifeachdaiche ceart alpha-Helix, a tha an-diugh ann an dùthchasach pròtainean.

Tha an àrd structar pròtain: beta-duilleig structar

Polypeptide slabhraidhean beta-bhuailtean air an làn a leudachadh. Beta-bhuailtean air an cruthachadh le eadar-obrachadh eadar an dà peptide dàimhean. Tha an structar seo samhlachail fibrous pròtainean (suas bioran, fibroin, msaa). Gu sònraichte, beta suas bioran-aithnichte le rèiteachadh co-shìnte de polypeptide slabhruidhean a tha air barrachd a dhèanamh sàbhailte le interchain disulfide dàimhean. Tha sìoda fibroin nàbaidheachd polypeptide slabhraidhean tha antiparallel.

Tha an àrd structar an pròtain: collagen Helix

Tha an cruthachadh air a dhèanamh suas de thrì spiralized tropocollagen slabhraidhean, a tha slat cumadh. Spiralized slabhraidh agus stiùireadh cùrsa a chruthachadh superhelix. Helix a dhèanamh sàbhailte le haidridean dàimhean eadar an haidridean an peptide tachair amino amino acid chopan ann an aon slabhraidh agus a 'ocsaidean an carbonyl buidheann de na amino acid chopan eile slabhraidh. Thaisbeanadh collagen structar a 'toirt àrd neart agus elasticity.

Tha an treas ìre structar an pròtain

As pròtainean ann an dùthchasach staid glè bheag structar, a tha air a shuidheachadh leis an cumadh, meud, agus polarity an amino acid radaigeachan, agus amino acid sreath.

Tha buaidh mhòr air an cruthachadh dùthchasach pròtain conformation, no treas-ìre structaran a tha hydrophobic ionic agus eadar-obrachadh, haidridean dàimhean, etc .. Fo-gnìomha de na feachdan a choileanadh thermodynamically iomchaidh conformation an pròtain moileciuil sa chruinne agus a togalach a dhèanamh seasmhach.

Tha an Quaternary structar

Tha an seòrsa structair an moileciuil sa chruinne mar thoradh air co-bhuinn de ghrunn subunits a-steach air aon moileciuil sa chruinne-fhillte. Tha composition gach subunit gabhail a-steach bun-sgoil, àrd-sgoil agus treas-ìre structaran.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 gd.birmiss.com. Theme powered by WordPress.